Les propriétés fonctionnelles des peptides d’origine marine sont détaillées de plus en plus finement dans la littérature, parallèlement leur séquençage progresse à grands pas. Composés de 2 à 30 acides aminés, ce sont de petits fragments protéiques de faible poids moléculaire (moins de 6000 Da et généralement inférieur à 1500 Da). Même si la plupart des modes d’action restent à mettre en évidence, ils sont actifs sur l’ensemble des systèmes biologiques du corps humain (système nerveux central, système digestif, système immunitaire, système circulatoire, système musculo-squelettique).

Les activités portées par ces molécules sont elles aussi variées :

  • Activité antibactérienne/antivirale
  • Activité antihypertensive
  • Activité antithrombotique
  • Activité immuno- modulatoire
  • Activité anticancéreuse
  • Activité antidiabétique
  • Activité anti-obésité
  • Activité antioxydante
  • Activité opiacée

Issus de tissus animaux riches en protéines, ces peptides représentent une voie de valorisation particulièrement attractive pour les co-produits de poissons.

Dans ce cadre, l’hydrolyse enzymatique est un procédé incontournable. Il faut cependant maîtriser les sites et le taux de « coupure », aussi appelé degré d’hydrolyse de la chaîne protéique, afin de les obtenir.

Plusieurs choix technologiques compatibles entre eux sont envisageables :

  • L’hydrolyse ménagée, avec l’utilisation de solvants structurants, en général des alcools capables de diriger l’activité de l’enzyme vers des sites spécifiques. Des milieux réactionnels composés de méthanol, d’éthanol, de propanol, de butanol ou encore de trifluoroéthanol sont traditionnellement employés.
  • L’utilisation de techniques séparatives fines, telles que l’ultrafiltration, la chromatographie de partage centrifuge ou la winterisation, entre autres. Celles-ci permettent d’isoler les fractions des hydrolysats contenant les plus petits peptides, porteurs d’activités.
  • La sélection d’un enzyme à spectre étroit, c’est-à-dire une protéase très spécifique, sensible à l’environnement direct de chaque liaison peptidique, et coupant des liaisons peptidiques spécifiques au sein de la chaîne protéique (en fonction de la polarité, des charges apparentes, de la présence de chaîne latérales aromatiques…).

La maitrise des conditions d’hydrolyse et l’utilisation de techniques séparatives sur les hydrolysats conduisent à l’obtention d’extraits protéiques riches en peptides d’intérêt.

C’est le cas par exemple d’un hydrolysat de poissons bleus développé par IDmer, qui revendique une activité anti-stress. Celle-ci a été vérifiée par une expérimentation animale menée en 2002 sur le rat.

Cet hydrolysat a montré un résultat équivalent au Diazépam (anxiolytique à 3 mg/kg) sur le score global de stress dans le test d’enfouissement défensif conditionné pour une dose orale de 300 mg/kg.

Des effets similaires, sans risque de surdosage, d’effets secondaires ou de phénomènes addictifs.

Julien BOUSSADIA – Chef de projet Biotechnologie IDmer